Учебная работа № 16289. Контрольная Нано-технологии в медицине

Выдержка из похожей работы

В качестве инфекционной единицы
Прузинер предложил название «прион»,
Термин «прион» образован из английских
слов proteinaceons
infections particles –
белковая инфекционная частица, В
очищенных препаратах прион имел
палочковидные структуры (фибриллы)
диаметром 10-20 нм и длиной 100-200 нм, которые
состояли примерно из 1000 молекул прионного
белка,
Установлено, что
нормальный (клеточный) прионный белок
синтезируется во многих органах и тканях
человека и животных, Назначение приона
изучено недостаточно, но полагают, что
он необходим для функционирования
нейронов, межклеточного узнавания и
клеточной активации и т,д, Ген, кодирующий
синтез прионного белка, картирован в
20 хромосоме у человека, во 2 – у мыши и
в 14 – у серебристо-черной лисицы, Ген
(прионного белка крысы имеет 1600 пар
нуклеотидов) представляет мозайчатую
структуру и состоит из экзонов и интронов,
Он транскрибируется полностью с
образованием предшественника иРНК, из
каждой удаляются интроны, а экзоны
соединяются и формируется зрелая иРНК,
которая транспортируется в цитоплазму
и на рибосомах обеспечивает синтез
белка, Длина молекулы белка у человека
и различных животных составляет 252-264
аминокислотных остатков,
Нормальный прионный
белок превращается в инфекционный
прионный белок следующим образом: 1)
спонтанно; 2) под воздействии экзогенного
инфекционного прионного белка; 3) при
мутациях в кодирующей части гена
прионного белка,
Инфекционный прионный
белок обладает высокой устойчивостью
к неблагоприятным факторам внешней
среды (повышенная температура,
ультрафиолетовые лучи, свет, ионизирующая
радиация, дезинфектанты и др,),
Инфекционный прионный
белок у животных вызывает следующие
болезни: скрепи овец и коз, трансмиссивную
энцефалопатию норок, губкообразную
энцефалопатию крупного рогатого скота,
хроническую изнуряющую болезнь оленей
и лосей, губкообразную энцефалопатию
кошек и экзотических животных, Заболевание
происходит в возрасте от 16 до 40 лет,
Патогенез
прионных болезней на примере скрепи
овец происходит следующим образом:
оральная инфекция → репликация в
мононуклеарных фагоцитах → отсутствие
иммунного ответа → распространение с
кровотоком → внедрение в центральную
нервную систему (ЦНС) → репликация в
ЦНС → индукция амилоидоза → дегенерация
нервной ткани → клинический симптомокомплекс
→ смерть,
Сложность диагностики
прионных болезней заключается в
следующем: ретроспективная диагностики
невозможна, поскольку у больных животных
к возбудителю не образуются антитела;
иммунизация лабораторных животных
прионом с целью получения гипериммунных
диагностических антисывороток
малоэффективно, поскольку прионные
белки разных видов животных имеют почти
одинаковую структуру и поэтому трудно
получить антисыворотки с необходимым
титром антител; отсутствуют методы
прижизненной диагностики прионных
болезней, т,к, основная масса возбудителя
локализована в продолговатом мозгу
животного и он не выделяется в
спинно-мозговую жидкость, мочу или кровь
в количествах, достаточных для его
обнаружения,
Диагноз ставят на
основании прижизненных клинических
признаков и гистологических исследованиях
головного мозга (посмертно)